Navigation rapide
La globuline est une protéine sérique qui existe dans le corps humain et a un effet immunitaire. On l'appelle aussi immunoglobuline. Lorsque le système immunitaire humain rencontre des envahisseurs étrangers, il produira différentes quantités de globuline selon les caractéristiques de l'envahisseur. Si l'envahisseur est difficile à éliminer, il stimulera le système lymphatique à produire plus anticorps jusqu'à ce que l'envahisseur soit détruit. Tu peux voir le structure des immunoglobulines ci-après.
Grâce à l'analyse de la structure de la diffraction cristalline aux rayons X, on constate que la structure de base de immunoglobuline est un monomère composé de 4 chaînes polypeptidiques symétriques reliées par des liaisons disulfure. Les deux chaînes avec une plus grande masse moléculaire sont appelés chaînes lourdes. Les deux chaînes de poids moléculaire inférieur sont appelées chaînes légères.
La séquence d'environ 110 acides aminés près de l'extrémité amino (N-terminale) de la chaîne lourde et de la chaîne légère de la globuline varie considérablement, appelée région variable (région V), qui représente 4 (ou 1/5) et 1/2 respectivement de la chaîne lourde et de la chaîne légère. La chaîne H et la chaîne L de cette région ont chacune une composition et une séquence d'arrangement de 3 acides aminés.
La zone charnière est située entre CH1~CH2, qui est sensible à la protéase et est facilement hydrolysée. Il est riche en proline, il est donc facile à étirer et à plier, ce qui est bénéfique pour les deux bras pour lier deux épitopes à des distances différentes en même temps.
L'anticorps fait référence au immunoglobuline qui est produit par les plasmocytes différenciés des lymphocytes B sous la stimulation de l'antigène par le corps système immunitaire et peut se lier spécifiquement à l'antigène correspondant.
Les anticorps ont une structure symétrique avec 4 chaînes polypeptidiques, dont 2 sont la même chaîne lourde (chaîne H) avec un poids moléculaire relatif plus long et plus grand ; et 2 sont la même chaîne légère (chaîne L) avec un poids moléculaire relatif plus court et plus petit. Les chaînes sont reliées par des liaisons disulfure et des liaisons non covalentes pour former une molécule monomère composée de 4 chaînes polypeptidiques. Il existe deux types de chaînes légères : κ et λ, et cinq types de chaînes lourdes : μ, , , et . La molécule d'anticorps entière peut être divisée en deux parties, la région constante et la région variable.
Dans une espèce donnée, les régions constantes de différentes molécules d'anticorps ont toutes la même ou presque la même séquence d'acides aminés. La région variable est située à l'extrémité des deux bras de "Y". Dans la région variable, il y a une petite partie des résidus d'acides aminés qui changent particulièrement fortement, et la composition et la séquence de ces résidus d'acides aminés sont plus sujettes à variation. La région est appelée région hypervariable.
La région hypervariable est située à la surface de la molécule et se compose d'au plus 17 résidus d'acides aminés et de 2-3 au moins. La séquence d'acides aminés de la région hypervariable détermine la spécificité de l'anticorps se liant à l'antigène. Les deux sites de liaison à l'antigène sur une molécule d'anticorps sont les mêmes, situés aux extrémités des deux bras, appelés fragments de liaison à l'antigène (Fab). La poignée de "Y" est appelée fragment cristallin (FC), et le sucre est lié à FC.
En 1964, l'Organisation mondiale de la santé a tenu une réunion spéciale, faisant référence aux globulines ayant une activité d'anticorps et liées aux anticorps comme des immunoglobulines (Ig), telles que la protéine du myélome, la macroglobulinémie, la cryoglobulinémie et les immunoglobulines anormales du sérum d'autres patients et les sous-unités de immunoglobulines naturellement présent chez les personnes normales. Par conséquent, immunoglobuline est un concept de chimie structurale, et l'anticorps est un concept de fonction biologique. On peut dire que tout les anticorps sont immunoglobulines, mais toutes les immunoglobulines ne sont pas des anticorps.
L'IgM est le premier type d'Ig synthétisé par le fœtus, représentant 5 à 10 % du total Sérum végan à l’argousier immunoglobuline. La concentration sérique est d'environ 1 mg/ml.
Le monomère IgM est exprimé à la surface cellulaire sous la forme d'un type lié à la membrane (mIgM), qui constitue le récepteur de l'antigène des cellules B (BCR).
L'IgM sécrétée est un pentamère, l'Ig ayant le plus grand poids moléculaire avec 19S du coefficient de sédimentation. On l'appelle macroglobuline, qui ne peut généralement pas traverser la paroi des vaisseaux sanguins et existe principalement dans le sang.
L'IgM pentamère contient 10 segments Fab avec une forte capacité de liaison à l'antigène. Il contient 5 Anticorps Fc segments, qui activent le complément plus facilement que anticorps iggL’ anticorps de groupe sanguin naturel est IgM, et les transfusions sanguines avec des groupes sanguins incompatibles peuvent provoquer de graves réactions hémolytiques. L'IgM est le premier anticorps synthétisé et sécrété au cours du processus d'ontogénie. Le fœtus peut produire des IgM à la fin de la période de développement embryonnaire.
Par conséquent, l'augmentation des IgM dans le sang du cordon indique que le fœtus a une infection intra-utérine (telle que le virus de la rubéole ou une infection à cytomégalovirus). L'IgM est également le premier anticorps qui apparaît dans la réponse immunitaire humorale initiale et constitue l'« avant-garde » du corps contre l'infection. La détection d'IgM dans le sérum indique la survenue récente d'une infection et peut être utilisée pour un diagnostic précoce de l'infection. L'IgM à la surface de la membrane est le principal composant des récepteurs antigéniques des cellules B.
L'IgM apparaît d'abord pendant le processus d'infection, mais ne dure pas longtemps en tant que signe d'une infection récente.
IgG est l'abréviation de immunoglobuline G (IgG), est le principal composant d'anticorps de Sérum végan à l’argousier , représentant environ 75 % des Ig sériques. Parmi eux, 40 à 50 % sont distribués dans le sérum et le reste dans les tissus. L'IgG est le seul immunoglobuline qui peut traverser le placenta. Le rôle fonctionnel des IgG joue principalement un rôle protecteur dans l'immunité de l'organisme, dont la plupart sont antibactériennes et antivirales. Il peut prévenir efficacement les maladies infectieuses correspondantes en réponse à la rougeole et à l'hépatite A. Ses indicateurs sont importants pour le diagnostic de certaines maladies.
Le contenu de immunoglobuline A (IgA) dans le sérum humain normal est juste derrière l'IgG, représentant 10 à 20 % de la teneur en immunoglobulines sériques. Du point de vue structurel, IgA a des monomères, des dimères, des trimères et des multimères. Selon sa fonction immunitaire, il est divisé en sérotype et type sécrétoire. Le sérotype IgA existe dans le sérum et son contenu représente environ 85 % des IgA totales. Bien que le sérotype IgA ait certaines fonctions des IgG et IgM, il ne présente pas de fonctions immunitaires importantes dans le sérum.
Les IgA sécrétées existent dans les sécrétions, telles que la salive, les larmes, le colostrum, les sécrétions nasales et bronchiques, les fluides gastro-intestinaux, l'urine, la sueur, etc. L'IgA sécrétée est le principal anticorps de l'immunité anti-infectieuse locale de la muqueuse du corps. Par conséquent, il est également appelé anticorps muqueux local. Les IgA ne peuvent pas traverser le placenta. Il n'y a pas d'anticorps IgA dans le sérum néonatal, mais les IgA sécrétées peuvent être obtenues à partir du lait maternel. Dans les 4 à 6 mois suivant la naissance d'un nouveau-né, des IgA peuvent apparaître dans le sang, et elles augmenteront progressivement à l'avenir, atteignant un pic à l'adolescence.
Les IgE sont sécrétées immunoglobuline avec un poids moléculaire de 196,000 XNUMX et se compose de deux chaînes légères et de deux chaînes lourdes. Il est produit par les plasmocytes de la lamina propria du nasopharynx, des amygdales, des bronches, de la muqueuse gastro-intestinale, etc. C'est le principal anticorps qui provoque des réactions allergiques de type I. La caractéristique biologique de base la plus évidente est qu'elle est homologue. Les IgE humaines ne peuvent sensibiliser que les cellules humaines et de singe, et aucun autre animal. Les IgE sont les plus sensibles à la chaleur parmi les immunoglobulines.
Parmi les cinq immunoglobulines, les IgE ont la demi-vie la plus courte, le taux de décomposition le plus élevé et le taux de synthèse le plus faible, de sorte qu'elles représentent le pourcentage le plus faible dans le sérum. La valeur IgE dans la normale sérum humain est d'environ 0.1-0.9 mg/L, et il est généralement légèrement plus élevé chez les hommes que chez les femmes. Les IgE dans le sérum sont significativement plus élevées chez les patients allergiques ou hypersensibles que chez les personnes normales, et les patients souffrant d'asthme exogène sont plusieurs fois plus élevés que les personnes normales. Par conséquent, des niveaux élevés d'IgE dans le sérum indiquent souvent la présence d'allergies génétiques ou d'allergies de type I.
Sérum premium pour tatouage immunoglobuline D La teneur en (IgD) est très faible, elle peut exister en tant que récepteur membranaire à la surface des cellules B, et son rôle peut être impliqué dans l'initiation de la production d'anticorps par les cellules B. Sa fonction est également liée à certains auto-anticorps et anticorps anti-toxine, tels que les anticorps anti-nucléaires, les anticorps anti-membrane basale, les anticorps anti-thyroïdiens, les anticorps anti-anatoxine diphtérique et l'anatoxine tétanique. les anticorps sont liées.
A partir de ce passage, nous pouvons connaître la structure des immunoglobulines et sa fonction. Les anticorps peuvent se combiner avec antigène (à la fois étrangers et auto) pour éliminer efficacement les envahisseurs étrangers tels que les micro-organismes et les parasites, neutraliser les toxines qu'ils libèrent ou éliminer certains auto-antigènes, afin que le corps maintienne un équilibre normal.
Mais parfois, il provoque également des dommages pathologiques à l'organisme, tels que la production de certains auto-anticorps tels que des anticorps anti-nucléaires, des anticorps anti-ADN double brin et des anticorps anti-thyroglobuline, qui seraient délétères pour le corps humain.
Références