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La globulina es una proteína sérica presente en el cuerpo humano que participa en la respuesta inmunitaria. También se la conoce como inmunoglobulina . Cuando el sistema inmunitario humano se enfrenta a agentes patógenos, produce diferentes cantidades de globulina según las características del agente invasor. Si este es difícil de eliminar, el sistema inmunitario estimula al sistema linfático para que produzca más anticuerpos hasta destruirlo. A continuación, se muestra la estructura de la inmunoglobulina.
Mediante el análisis de la estructura por difracción de rayos X, se ha descubierto que la estructura básica de la inmunoglobulina es un monómero compuesto por cuatro cadenas polipeptídicas simétricas unidas por enlaces disulfuro. Las dos cadenas de mayor peso molecular se denominan cadenas pesadas, mientras que las dos de menor peso molecular se denominan cadenas ligeras.
La secuencia de aproximadamente 110 aminoácidos cerca del extremo amino (extremo N) de la cadena pesada y ligera de la globulina varía mucho, denominada región variable (región V), que representa 4 (o 1/5) y 1/2 de la cadena pesada y la cadena ligera respectivamente. La cadena H y la cadena L de esta región tienen cada una una composición y una secuencia de disposición de 3 aminoácidos.
El área de la bisagra se encuentra entre CH1 ~ CH2, que es sensible a la proteasa y se hidroliza fácilmente. Es rico en prolina, por lo que es fácil de estirar y doblar, lo que es beneficioso para los dos brazos para unir dos epítopos a diferentes distancias al mismo tiempo.
El término anticuerpo se refiere a la inmunoglobulina que producen las células plasmáticas, diferenciadas a partir de linfocitos B, bajo la estimulación de un antígeno por el sistema inmunitario del cuerpo , y que puede unirse específicamente al antígeno correspondiente.
Los anticuerpos tienen una estructura simétrica con 4 cadenas polipeptídicas, de las cuales 2 son la misma cadena pesada (cadena H) con un peso molecular relativo más largo y más grande; y 2 son la misma cadena ligera (cadena L) con un peso molecular relativo más corto y más pequeño. Las cadenas están conectadas por enlaces disulfuro y enlaces no covalentes para formar una molécula de monómero compuesta por 4 cadenas polipeptídicas. Hay dos tipos de cadenas ligeras: κ y λ, y cinco tipos de cadenas pesadas: μ, δ, γ, ε y α. La molécula de anticuerpo completa se puede dividir en dos partes, la región constante y la región variable.
En una especie dada, las regiones constantes de diferentes moléculas de anticuerpos tienen todas la misma o casi la misma secuencia de aminoácidos. La región variable se encuentra al final de los dos brazos de "Y". En la región variable, hay una pequeña parte de los residuos de aminoácidos que cambian de manera particularmente fuerte, y la composición y secuencia de estos residuos de aminoácidos son más propensas a la variación. La región se llama región hipervariable.
La región hipervariable se encuentra en la superficie de la molécula y consta de como máximo 17 residuos de aminoácidos y 2-3 como mínimo. La secuencia de aminoácidos de la región hipervariable determina la especificidad de la unión del anticuerpo al antígeno. Los dos sitios de unión al antígeno en una molécula de anticuerpo son los mismos, ubicados en los extremos de los dos brazos, llamados fragmentos de unión al antígeno (Fab). El mango de "Y" se llama fragmento cristalino (FC) y el azúcar está unido a FC.
En 1964, la Organización Mundial de la Salud celebró una reunión especial en la que se denominó inmunoglobulinas (Ig) a las globulinas con actividad de anticuerpo y relacionadas con este, como la proteína del mieloma, la macroglobulinemia, la crioglobulinemia y otras inmunoglobulinas séricas anormales presentes en pacientes, así como a las subunidades de inmunoglobulinas que se producen de forma natural en personas sanas. Por lo tanto, la inmunoglobulina es un concepto de química estructural, mientras que el anticuerpo es un concepto de función biológica. Se puede afirmar que todos los anticuerpos son inmunoglobulinas, pero no todas las inmunoglobulinas son anticuerpos.
La IgM es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada por el feto y representa entre el 5 % y el 10 % del total de inmunoglobulinas séricas . Su concentración sérica es de aproximadamente 1 mg/ml.
El monómero IgM se expresa en la superficie celular como un tipo unido a membrana (mIgM), que constituye el receptor de antígeno de células B (BCR).
La IgM secretada es un pentámero, la Ig con el mayor peso molecular con 19S del coeficiente de sedimentación. Se llama macroglobulina, que generalmente no puede atravesar la pared de los vasos sanguíneos y se encuentra principalmente en la sangre.
La IgM pentamérica contiene 10 segmentos Fab con una fuerte capacidad de unión al antígeno. Contiene 5 segmentos de anticuerpos Fc , que activan el complemento con mayor facilidad que los anticuerpos IgG . El anticuerpo natural del grupo sanguíneo es la IgM, y las transfusiones de sangre con grupos sanguíneos incompatibles pueden causar reacciones hemolíticas graves. La IgM es el primer anticuerpo que se sintetiza y secreta durante la ontogenia. El feto puede producir IgM en la última etapa del desarrollo embrionario.
Por lo tanto, el aumento de IgM en la sangre del cordón indica que el feto tiene una infección intrauterina (como el virus de la rubéola o la infección por citomegalovirus). IgM es también el primer anticuerpo que aparece en la respuesta inmune humoral inicial y es la "vanguardia" del cuerpo contra la infección. La detección de IgM en el suero indica la aparición reciente de una infección y puede utilizarse para el diagnóstico precoz de la infección. La IgM en la superficie de la membrana es el componente principal de los receptores de antígenos de las células B.
La IgM aparece primero durante el proceso de infección, pero no dura mucho como signo de una infección reciente.
La IgG es la abreviatura de inmunoglobulina G (IgG), el principal componente de anticuerpos del suero , que representa aproximadamente el 75% de las Ig séricas. De ellas, entre el 40% y el 50% se distribuyen en el suero, y el resto en los tejidos. La IgG es la única inmunoglobulina que puede atravesar la placenta. Su función principal es la de proteger la inmunidad del organismo, principalmente mediante acciones antibacterianas y antivirales. Puede prevenir eficazmente enfermedades infecciosas como el sarampión y la hepatitis A. Sus indicadores son importantes para el diagnóstico de ciertas enfermedades.
El contenido de inmunoglobulina A (IgA) en el suero humano normal solo es superado por la IgG, representando entre el 10 % y el 20 % del total de inmunoglobulinas séricas. Estructuralmente, la IgA se presenta en forma de monómeros, dímeros, trímeros y multímeros. Según su función inmunitaria, se clasifica en serotipo y serotipo secretor. El serotipo IgA está presente en el suero y constituye aproximadamente el 85 % del total de IgA. Si bien el serotipo IgA comparte algunas funciones con la IgG y la IgM, no desempeña funciones inmunitarias importantes en el suero.
La IgA secretada existe en secreciones, como saliva, lágrimas, calostro, secreciones nasales y bronquiales, fluidos gastrointestinales, orina, sudor, etc. La IgA secretada es el principal anticuerpo de la inmunidad antiinfecciosa local de la mucosa del cuerpo. Por lo tanto, también se le llama anticuerpo mucoso local. La IgA no puede atravesar la placenta. No hay anticuerpos IgA en el suero neonatal, pero la IgA secretada se puede obtener de la leche materna. De 4 a 6 meses después del nacimiento de un recién nacido, la IgA puede aparecer en la sangre y aumentará gradualmente en el futuro, alcanzando un pico en la adolescencia.
La IgE es una inmunoglobulina secretada con un peso molecular de 196 000 y consta de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. Es producida por las células plasmáticas en la lámina propia de la nasofaringe, las amígdalas, los bronquios, la mucosa gastrointestinal, etc. Es el principal anticuerpo causante de las reacciones alérgicas de tipo I. Su característica biológica básica más evidente es su homología. La IgE humana solo puede sensibilizar células humanas y de monos, y no las de otros animales. La IgE es la inmunoglobulina más sensible al calor.
Entre las cinco inmunoglobulinas, la IgE tiene la vida media más corta, la tasa de degradación más alta y la tasa de síntesis más baja, por lo que representa el menor porcentaje en el suero. El valor de IgE en suero humano normal es de aproximadamente 0.1-0.9 mg/L, y suele ser ligeramente superior en hombres que en mujeres. Los niveles de IgE en suero son significativamente más altos en pacientes con alergias o hipersensibilidad que en personas sanas, y en pacientes con asma exógena son varias veces superiores. Por lo tanto, los niveles elevados de IgE en suero suelen indicar la presencia de alergias genéticas o alergias de tipo I.
El contenido sérico de inmunoglobulina D (IgD) es muy bajo; puede existir como receptor de membrana en la superficie de las células B, y su función podría estar relacionada con el inicio de la producción de anticuerpos por parte de estas células. Su función también está vinculada a ciertos autoanticuerpos y anticuerpos antitoxinas, como los anticuerpos antinucleares, los anticuerpos contra la membrana basal, los anticuerpos antitiroideos, los anticuerpos contra el toxoide diftérico y los anticuerpos contra el toxoide tetánico.
A partir de este pasaje, podemos conocer la estructura de la inmunoglobulina y su función. Los anticuerpos pueden unirse a antígenos (tanto extraños como propios) para eliminar eficazmente invasores externos como microorganismos y parásitos, neutralizar las toxinas que liberan o eliminar ciertos autoantígenos, de modo que el cuerpo mantenga un equilibrio normal.
Pero a veces también causa daño patológico al cuerpo, como la producción de algunos autoanticuerpos como anticuerpos antinucleares, anticuerpos anti-ADN bicatenario y anticuerpos anti-tiroglobulina, que serían perjudiciales para el cuerpo humano.
Referencias