BALLYA BLOG - Članci od Sigurnost hrane uzvodni i nizvodni lanac opskrbe
ballya_logo
imonoglobulin a

Koja je funkcija imunoglobulina?

Postavljeno  Septembar 25, 2020, Uređeno od Jason, Kategorija  
Ballya-antibiotski test
ballya-antibiotski test

Brza navigacija

imonoglobulin a
imonoglobulin a

Šta je imunoglobulin?  

1. definicija

Globulin je protein u serumu koji postoji u ljudskom tijelu i ima imunološki učinak. Takođe se naziva imunoglobulin. Kad ljudski imunološki sustav naiđe na strane napadače, proizvest će različite količine globulina u skladu s karakteristikama napadača. Ako je napadača teško ukloniti, to će stimulirati limfni sistem da proizvodi više antitelo sve dok napadač ne bude uništen. Možete vidjeti Struktura imunoglobulina u daljem tekstu.

2. Struktura imunoglobulina

Analizom strukture kristalno rendgenskih zraka otkriveno je da je osnovna struktura imunoglobulin je monomer sastavljen od 4 simetrična polipeptidna lanca povezana disulfidnim vezama. Dva lanca sa većim molekularna težina nazivaju se teškim lancima. Dva lanca manje molekularne težine nazivaju se laki lanci.

Slijed od oko 110 aminokiselina u blizini amino završetka (N-kraja) globulinskog teškog lanca i lakog lanca uvelike varira, naziva se varijabilna regija (V regija), koja čini 4 (ili 1/5) i 1/2 teškog i lakog lanca. H i L lanac ove regije imaju po 3 aminokiselinske kompozicije i aranžman.

Područje šarki nalazi se između CH1 ~ CH2, koje je osjetljivo na proteazu i lako se hidrolizira. Bogat je prolinom, pa se lako rasteže i savija, što je korisno za dvije ruke da istovremeno vežu dva epitopa na različitim udaljenostima.

3. Pet vrsta imunoglobulina

  1. Prema cilju, može se podijeliti na anti-toksin, antibakterijski antitelo, antivirusno antitelo i citofilno antitijelo (imunoglobulin koji se mogu vezati za ćelije, kao što je lgE reagin antitijelo kod alergije tipa 1, koje se može pričvrstiti na membranu ciljane ćelije).
  2. Prema fizikalnim i kemijskim svojstvima i biološkim funkcijama, imunoglobulini se dijele u pet kategorija, i to: imunoglobulisanje g (IgG), imunoglobulisanje a (IgA), imunoglobulina m (IgM), imunoglobulin D (IgD) i Imunoglobulin E (IgE).
    1. IgM antitela su prva antitela koja se luče u imunološkom odgovoru. Pokreću kaskadu reakcija komplementa nakon vezanja na antigen. Oni takođe međusobno povezuju napadače i okupljaju ih u hrpu radi fagocitoze makrofaga;
    2. Igg antitela aktivirati komplement i neutralizirati razne toksine. IgG traje najduže i jedino je antitijelo koje može proći kroz placentu kako bi zaštitilo fetus tokom trudnoće. Također izlučuju u kolostrum iz mliječnih žlijezda radi zaštite novorođenčeta;
    3. IgA antitijelo ulazi u mukoznu površinu tijela, uključujući sluznicu respiratornog, probavnog i reproduktivnog kanala i neutralizira infektivne agense. Ovo antitijelo se također može transportirati do sluznice probavnog trakta novorođenčadi putem kolostruma majčinog mlijeka. To je najvažnija vrsta antitijela u majčinom mlijeku;
    4. Rep Ige antitelo veže se na staničnu membranu bazofila i mastocita. Kada se antitijelo veže za antigen, bazofili i mastociti oslobađaju tvari poput histamina kako bi pospješile razvoj upale. Ovo je također antitijelo koje izaziva trenutne alergijske reakcije;
    5. Antitijela IgD uglavnom se pojavljuju na površini zrelih B limfocita, što može biti povezano s diferencijacijom B stanica. IgD je otkriven iz proteina humanog mijeloma 1995. Ima molekulsku masu 175 kD i uglavnom ga proizvode plazma ćelije u tonzilima i slezeni. Koncentracija IgD u humanom serumu je 3-40μg/ml, što je manje od 1% ukupnog serumskog Ig. Sintetizira se kasno u individualnom razvoju. IgD ima dugu zglobnu regiju i osjetljiv je na hidrolizu proteaza, pa IgD ima kratak poluživot od samo 2.8 dana. Tačna imunološka funkcija IgD u serumu još uvijek nije jasna. Tokom faze diferencijacije B ćelija do zrelih B ćelija, pored ekspresije SmIgD, javlja se imunološka tolerancija nakon stimulacije antigenom. SmIgD postupno nestaje nakon aktivacije zrelih B ili njegovih memorijskih B ćelija.
  3. Prema tome postoji li vidljiva reakcija nakon vezanja na antigen, može se podijeliti na: potpuno antitijelo sa vidljivom reakcijom vezanja pod utjecajem medija, koje se obično naziva antitijelo. I nekompletno antitijelo bez vidljive reakcije koje uspijeva inhibirati kombinaciju antigena i njegovih odgovarajućih potpunih antitijela.
  4. Prema izvorima, antitijela se mogu podijeliti na prirodna i imunološka antitijela.

Imunoglobulin protiv antitijela

1. Šta su antitela? 

Antitijelo se odnosi na imunoglobulin koju proizvode plazma ćelije diferencirane od limfocita B pod stimulacijom antigena od strane tijela imunološki sistem i može se specifično vezati za odgovarajući antigen.

2. Struktura antitijela

Antitijela imaju simetričnu strukturu sa 4 polipeptidna lanca, od kojih su 2 ista teška lanca (H lanac) sa dužom i većom relativnom molekulskom težinom; i 2 su isti laki lanac (L lanac) sa kraćom i manjom relativnom molekulskom težinom. Lanci su povezani disulfidnim i nekovalentnim vezama i tvore monomernu molekulu sastavljenu od 4 polipeptidna lanca. Postoje dvije vrste lakih lanaca: κ i λ i pet vrsta teških lanaca: μ, δ, γ, ε i α. Cijeli molekul antitijela može se podijeliti na dva dijela, konstantno područje i varijabilno područje.

Kod određene vrste, sve konstantne regije različitih molekula antitijela imaju istu ili gotovo istu sekvencu aminokiselina. Varijabilna regija nalazi se na kraju dva kraka "Y". U varijabilnoj regiji postoji mali dio aminokiselinskih ostataka koji se posebno jako mijenjaju, a sastav i slijed ovih aminokiselinskih ostataka skloniji su promjenama. Regija se naziva hipervarijabilna regija.

Hipervarijabilna regija nalazi se na površini molekula i sastoji se od najviše 17 aminokiselinskih ostataka, a najmanje 2-3. Aminokiselinska sekvenca hipervarijabilne regije određuje specifičnost vezivanja antitijela za antigen. Dva mjesta vezivanja antigena na molekulu antitijela su ista, smještena na krajevima dva kraka, nazvana fragmenti koji vežu antigen (Fab). Drška "Y" naziva se kristalni fragment (FC), a šećer je vezan za FC.

3. Razlika između antitijela i imunoglobulina   

Svjetska zdravstvena organizacija održala je 1964. godine poseban sastanak na kojem su se osvrnuli na globuline s djelovanjem antitijela i imunoglobuline (Ig) povezane s antitijelima, poput proteina mijeloma, makroglobulinemije, krioglobulinemije i abnormalnih imunoglobulina i podjedinica drugih pacijenata u serumu. imunoglobulini prirodno se javlja kod normalnih ljudi. Stoga, imunoglobulin je koncept strukturne hemije, a antitijelo je koncept biološke funkcije. Može se reći da je sve antitela su imunoglobulini, ali nisu svi imunoglobulini antitijela.

Funkcija imunoglobulina 

Struktura imunoglobulina
Struktura imunoglobulina

1. IgM

IgM je prvi tip Ig koji sintetiše fetus, što čini 5% -10% od ukupnog broja serum imunoglobulin. Koncentracija u serumu je oko 1 mg/ml.

Monomer IgM se eksprimira na ćelijskoj površini kao tip vezan za membranu (mIgM), koji čini receptor B antigena za ćelije (BCR).

Izlučeni IgM je pentamer, Ig sa najvećom molekulskom težinom sa 19S koeficijenta sedimentacije. Zove se makroglobulin koji općenito ne može proći kroz stijenku krvnih žila i uglavnom postoji u krvi.

Pentamerni IgM sadrži 10 Fab segmenata sa snažnim kapacitetom vezivanja za antigene. Sadrži 5 Fc antitelo segmenti, koji lakše aktiviraju komplement nego igg antitela. The prirodno antitijelo krvne grupe je IgM, a transfuzija krvi s nekompatibilnim krvnim grupama može uzrokovati teške hemolitičke reakcije. IgM je prvo antitijelo sintetizirano i izlučeno u procesu ontogeneze. Fetus može proizvesti IgM u kasnom periodu embrionalnog razvoja.

Stoga porast IgM -a u krvi iz pupkovine ukazuje na to da fetus ima intrauterinu infekciju (poput virusa rubeole ili infekcije citomegalovirusom). IgM je takođe najranije antitijelo koje se pojavljuje u početnom humoralnom imunološkom odgovoru i predstavlja "prethodnicu" tijela protiv infekcije. Otkrivanje IgM -a u serumu ukazuje na nedavnu pojavu infekcije i može se koristiti za ranu dijagnozu infekcije. IgM na površini membrane glavna je komponenta receptora B antigena.

IgM se prvi put pojavljuje tijekom procesa infekcije, ali ne traje dugo kao znak nedavne infekcije.

2. IgG

IgG je skraćenica od imunoglobulin G (IgG) je glavna komponenta antitijela serum, što čini oko 75% serumskih Ig. Među njima se 40-50% distribuira u serumu, a ostatak u tkivima. IgG je jedini imunoglobulin koji može proći kroz placentu. Funkcionalna uloga IgG uglavnom ima zaštitnu ulogu u tjelesnom imunitetu, od kojih je većina antibakterijska i antivirusna. Može efikasno spriječiti odgovarajuće zarazne bolesti kao odgovor na ospice i hepatitis A. Njegovi pokazatelji su značajni za dijagnozu određene bolesti.

3. IgA

Sadržaj imunoglobulina A (IgA) u normalnom humanom serumu je odmah iza IgG, što čini 10-20% sadržaja imunoglobulina u serumu. Sa strukturne tačke gledišta, IgA ima monomere, dimere, trimere i multimere. Prema imunološkoj funkciji dijeli se na serotip i sekretorni tip. Serotip IgA postoji u serumu, a njegov sadržaj čini oko 85% ukupnog IgA. Iako serotip IgA ima određene funkcije IgG i IgM, on ne pokazuje važne imunološke funkcije u serumu.

Izlučeni IgA postoji u izlučevinama, poput pljuvačke, suza, kolostruma, nosnih i bronhijalnih sekreta, gastrointestinalnih tečnosti, urina, znoja itd. Izlučeni IgA je glavno antitijelo lokalnog imunološkog imunološkog imuniteta. Stoga se naziva i lokalno antitijelo sluznice. IgA ne može proći kroz placentu. U neonatalnom serumu nema IgA antitijela, ali se izlučeno IgA može dobiti iz majčinog mlijeka. Za 4 do 6 mjeseci nakon rođenja novorođenčeta, IgA se može pojaviti u krvi, a postupno će se povećavati u budućnosti, dostižući vrhunac u adolescenciji.

4. IgE

IgE se luči imunoglobulin sa molekulskom težinom od 196,000 i sastoji se od dva laka lanca i dva teška lanca. Proizvode ga plazma ćelije u lamina propriji nazofarinksa, krajnika, bronhija, sluznice gastrointestinalnog trakta itd. antitelo izaziva alergijske reakcije tipa I. Najočiglednija osnovna biološka karakteristika je da je homologna. Ljudski IgE može senzibilizirati samo ljudske i majmunske stanice, a nijedna druga životinja. IgE je najosjetljiviji na toplinu među imunoglobulinima.

Među pet imunoglobulina, IgE ima najkraći poluživot, najveću brzinu razgradnje i najmanju brzinu sinteze, pa čini najmanji postotak u serumu. Vrijednost IgE je normalna humani serum iznosi oko 0.1-0.9 mg/L i obično je nešto veća kod muškaraca nego kod žena. IgE u serumu značajno je veći kod pacijenata s alergijama ili preosjetljivošću nego kod normalnih ljudi, a pacijenti s egzogenom astmom su nekoliko puta veći od normalnih ljudi. Stoga visoke razine IgE u serumu često ukazuju na prisutnost genetskih alergija ili alergija tipa I.

5. IgD

Serum imunoglobulina D Sadržaj (IgD) je vrlo nizak, može postojati kao membranski receptor na površini B ćelija, a njegova uloga može biti uključena u iniciranje proizvodnje antitijela od strane B stanica. Njegova funkcija je također povezana s određenim autoantitijelima i antitoksin antitijelima, kao što su antinuklearna antitijela, antitijela protiv bazalne membrane, antitijela protiv štitnjače, antitijela protiv difterije i toksoid tetanusa. antitela su povezani.

zaključak

Iz ovog odlomka možemo saznati Struktura imunoglobulina i njegovu funkciju. Antitela se mogu kombinovati sa antigeni (i strani i sami) za učinkovito uklanjanje stranih napadača, poput mikroorganizama i parazita, neutraliziranje toksina koje oslobađaju ili uklanjanje određenih samo-antigena, tako da tijelo održava normalnu ravnotežu.

Ali ponekad uzrokuje i patološka oštećenja organizma, poput proizvodnje nekih autoantitijela, poput antinuklearnih antitijela, antitijela protiv dvolančane DNK i antitijela protiv tiroglobulina, koja bi bila štetna za ljudsko tijelo.

reference

Recent Posts

SIGURNOST HRANETEST MIKOTOKSINAISPITIVANJE PESTICIDATEST MEDAISPITIVANJE MLIJEKATEST JAJARUKOVAC ZA TEČNOST
Ponosno dizajnirao BALLYA
LinkedIn facebook Pinterest youtube RSS cvrkut Instagram facebook-prazno rss-prazno linkedin-white Pinterest youtube cvrkut Instagram